Créditos ECTS Créditos ECTS: 6
Horas ECTS Criterios/Memorias Horas de Tutorías: 3 Clase Expositiva: 30 Clase Interactiva: 18 Total: 51
Lenguas de uso Castellano, Gallego
Tipo: Materia Ordinaria Grado RD 1393/2007 - 822/2021
Departamentos: Bioquímica y Biología Molecular
Áreas: Bioquímica y Biología Molecular
Centro Facultad de Ciencias
Convocatoria: Primer semestre
Docencia: Con docencia
Matrícula: Matriculable
-Describir e identificar las características generales de las enzimas.
-Identificar los factores que afectan a la actividad enzimática.
-Definir y aplicar los métodos de ensayo de la actividad enzimática.
-Examinar los métodos de aislamiento y purificación de enzimas.
Teoría:
Tema 1: Las enzimas como catalizadores biológicos. Nomenclatura y clasificación.
Concepto de enzima, perspectiva histórica; conceptos y términos relacionados. Características de la catálisis enzimática: especificidad; eficiencia catalítica; regulación. Mecanismos de acción enzimática. Diseño de nuevas enzimas. Isoenzimas. Sistemas multienzimáticos.
Tema 2: Coenzimas.
Características generales de coenzimas, cofactores y grupos prostéticos. Relación con las vitaminas.
Coenzimas de oxidorreducción. Coenzimas de transferencia de grupos funcionales.
Tema 3: Cinética de las reacciones enzimáticas.
Cinética de las reacciones monosustrato. Modelos cinéticos de Michaelis-Menten y de Briggs-Haldane. Determinaciones gráficas de Km y Vmax. Unidades de actividad enzimática. Factores que afectan la velocidad de una reacción catalizada por enzimas. Significado de los parámetros cinéticos Km, Vmax y Kcat. Poder catalítico de una enzima..
Tema 4: Modificación de la actividad enzimática: efecto del entorno físico.
Efecto del pH: pH y estabilidad enzimática; ionización de residuos esenciales; influencia del pH sobre los parámetros cinéticos. Efectos de la temperatura, polaridad del disolvente y fuerza iónica. Estabilidad térmica de las enzimas. Inactivación por calor.
Inhibición de la catálisis enzimática. Tipos e importancia de los inhibidores enzimáticos. Inhibición por exceso de sustrato. Inhibición por producto. Inhibición irreversible: tipos, sustratos suicidas.
Activación enzimática.
Tema 5: Regulación de la actividad enzimática: alosterismo.
Cooperatividad y alosterismo. Efectos homo y heterotrópicos.
Modelos moleculares que explican la cooperatividad. Modelo de simetría o concertado de Monod-Wyman y Changeux (MWC). Modelo secuencial de Kosland, Nemethy y Filmer (KNF).
Modelos matemáticos que explican la cooperatividad. Detección y medida de la cooperatividad. Ecuaciones de Hill y de Adair. Representaciones gráficas.
Tema 6: Regulación de la actividad enzimática: modificaciones covalentes de las enzimas.
Importancia biológica. Conceptos de modificación covalente, segundo mensajero y activación en cascada. Tipos de modificación covalente. Fosforilación de proteínas: quinasas. Proteín fosfatasas. Interrelaciones entre sistemas quinasa-fosfatasa. ADP-ribosilación. Adenililación. Activación proteolítica de enzimas; ejemplos representativos: enzimas digestivas, caspasas y apoptosis.
Tema 7: Cinética de las reacciones bisustrato.
Clasificación de los mecanismos de reacción. Tratamientos matemáticos y análisis gráficos: mecanismo secuencial ordenado; mecanismo secuencial al azar; mecanismo de Theorell-Chance; mecanismo de doble desplazamiento (ping-pong). Métodos para determinar los mecanismos de las reacciones bisustrato.
Tema 8: Estrategias de expresión de la actividad enzimática.
Regulación de la síntesis y degradación de la enzima. Sistemas enzimáticos organizados e Isoenzimas. Complejos multienzimáticos.
Tema 9: La mezcla de reacción en la determinación de la actividad enzimática.
Métodos de medida de la velocidad de reacción y de las constantes de velocidad. Técnicas de medida de la actividad enzimática: espectrofotometría, fluorescencia, métodos radioactivos. Reacciones acopladas.
Tema 10: Métodos de aislamiento y purificación de enzimas.
Extracción y purificación. Concepto de purificación enzimática. Rotura de células y tejidos. Naturaleza del medio de extracción y protección de la actividad. Concentración y purificación de las enzimas. Aplicaciones de técnicas cromatográficas y electroforéticas (desnaturalizante, capilar, isoelectroenfoque) a la purificación de enzimas, reconocimiento mediante western-blotting.
Prácticas:
1.- Extracción de enzimas libre de células mediante homogeneización, centrifugación, separación cromatográfica.
2.- Electroforesis desnaturalizante y western-blotting.
3.- Determinación de la actividad enzimática. Estudio del efecto del pH.
4.- Determinación de los parámetros cinéticos de una enzima en presencia y en ausencia de un inhibidor.
BIBLIOGRAFÍA BÁSICA
- NÚÑEZ DE CASTRO, IGNACIO. Enzimología. Ediciones Pirámide. Madrid 2012.
- PRICE, NICHOLAS C. y STEVENS, LEWIS. Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins. 3rd Ed. Oxford University Press. New York 2000.
- CORNISH-BOWDEN, ATHEL. Fundamentals of Enzyme Kinetics. 4th Ed. Wiley-Blackwell, Weinheim 2012.
- FERSHT, ALAN. Structure and Mechanism in Protein Science: A Guide to Enzyme Catalysis and Protein Folding.W.H. Freeman and Company. New York 1999.
- SEGEL, IRWIN H. Enzyme kinetics: behaviour and analysis of rapid equilibrium and steady state enzyme systems. John Wiley & Sons, New York 1993.
- NELSON, D.L. & COX, M.M., Lehninger Principios de Bioquímica, 7ª ed., Ed. Omega, Barcelona, 2018.
- TYMOCZKO, J.L., BERG, J.M. & STRYER, L., Bioquímica, 7ª ed., Ed. Reverté; Barcelona, 2012 (versión electrónica).
- VOET, D., VOET, J. & PRAT, C.W., Fundamentos de bioquímica: la vida a nivel molecular. 4ª ed., Ed. Panamericana, Buenos Aires, 2016 (versión electrónica).
- MCKEE, T. & MCKEE, J.R. Bioquímica: las bases moleculares de la vida. 7ª ed., Ed. McGRawHill Interamericana, México, 2020 (versión electrónica).
- HERRERA, E., RAMOS, M.P., VIANA, M., Bioquímica básica. Ed. Elsevier, Barcelona, 2014
BIBLIOGRAFÍA COMPLEMENTARIA
- GE Healthcare, Principles & Methodology Handbooks (acceso libre)
https://www.cytivalifesciences.com/en/es/support/handbooks
- SEBBM: Videos y experimentos on-line
https://www.sebbm.es/web/es/divulgacion/rincon-profesor-ciencias/recurs…
Con06: Comprender en profundidad los principales procesos fisiológicos y metabólicos de los organismos multicelulares, así como identificar y explicar las bases moleculares y la regulación de dichos procesos.
Con10: Adquirir conocimientos y distinguir las distintas aplicaciones de los principales métodos experimentales y de instrumentación.
H/D03: Utilizar los principios químicos y termodinámicos de la biocatálisis y el papel de las enzimas en el funcionamiento de las células y organismos.
Comp04: Actuar con profesionalidad rigiéndose por principios éticos, de rigor científico y de desarrollo sostenible.
Comp07: Utilizar las herramientas básicas de las tecnologías de la información y de la comunicación.
- Las clases expositivas o magistrales (30 horas) serán impartidas por los profesores encargados de la materia, empleando presentaciones audiovisuales por ordenador con proyector de vídeo, con la ayuda de anotaciones en el encerado.
- Las clases prácticas de laboratorio (15 horas) incluirán una introducción teórica y guiones que detallen los procedimientos a desarrollar.
- En los seminarios interactivos (3 horas) los/las estudiantes presentarán oralmente trabajos realizados en grupo relacionados con los temas de la materia.
- La orientación de todas las actividades y tareas realizadas por los/las estudiantes será realizada por los profesores en las sesiones de tutoría en grupo (3 horas). También realizarán un trabajo individual consistente en la resolución de problemas.
- Se utilizará de forma continuada como apoyo a la docencia el Campus Virtual de la USC.
Para los casos de realización fraudulenta de ejercicios o pruebas será de aplicación lo establecido en la "Normativa de evaluación del rendimiento académico del estudiantado y de revisión de las calificaciones".
Para la evaluación de la asignatura se tendrán en cuenta 4 apartados: examen teórico, prácticas de laboratorio, presentación de trabajos y participación activa en clases y debates.
El examen final (60% de la calificación final, complementaria a la evaluación continua) será un examen único, cuya fecha de realización es asignada por el Centro y es conocida antes del inicio del Curso Académico. Se trata de un examen tipo test, que consta de 100 preguntas con 4 respuestas de las cuales sólo una será correcta. Además, el examen se completará con varias preguntas cortas. El tiempo de realización del examen será de 2 horas.
Competencias evaluadas: : Con06, H/D03.
Prácticas de laboratorio (15% de la valoración final) los conocimientos adquiridos se evaluarán mediante un examen escrito (10% de la nota final) que se efectuará a la conclusión de las prácticas. La valoración de la libreta de prácticas y de la actitud en el trabajo de laboratorio supondrá el 5% restante de la nota final.
Competencias evaluadas: Con10, Comp04.
Presentación de trabajos (15% de la calificación final) se valorarán aspectos como la estructura del trabajo, la calidad de la información y la presentación oral.
Competencias evaluadas: Con06, Comp04, Comp07.
Evaluación continua (10% de la calificación final) se valorará la participación activa en clase y la resolución de problemas (también en las tutorías en grupo).
Competencias evaluadas: Con06, H/D03, Comp04, Comp07.
La materia consta de 6 créditos ECTS. El número total de horas de trabajo del estudiantado es de 150 horas, de las que el 34% son presenciales y el 66% son horas de trabajo autónomo del estudiantado. La distribución detallada del tiempo de trabajo del estudiantado es la siguiente:
- Clases magistrales: 30 h presenciales / 69 h trabajo autónomo
- Seminarios: 3 h presenciales / 9 h trabajo autónomo
- Prácticas: 15 h presenciales / 15 h trabajo autónomo
- Tutorías en grupo: 3 h presenciales / 9 h trabajo autónomo
- Realización de exámenes y revisión: 4 h presenciales
Se recomienda la asistencia a clases teóricas y la resolución de dudas en las tutorías.
Prestar atención en las clases teóricas, seminarios y prácticas.
Llevar la materia al día y profundizar en los contenidos presentados en las clases de teoría utilizando la bibliografía recomendada.
Los idiomas de docencia son castellano y gallego.
La calificación de la 2ª oportunidad se realizará en base a los resultados obtenidos en un examen final similar al hecho en la 1ª oportunidad de la convocatoria correspondiente y a las valoraciones obtenidas en los demás apartados objeto de calificación (prácticas, trabajos, evaluación continua; que en ningún caso tienen carácter obligatorio) que se conservarán en las dos oportunidades de cada convocatoria.
Solamente los/las estudiantes que no hayan realizado ninguna actividad durante el curso serán calificados/as con “No Presentado”.
Ramiro Barcia Vieitez
Coordinador/a- Departamento
- Bioquímica y Biología Molecular
- Área
- Bioquímica y Biología Molecular
- Correo electrónico
- ramiro.barcia [at] usc.es
- Categoría
- Profesor/a: Titular de Universidad
| Martes | |||
|---|---|---|---|
| 18:00-19:00 | Grupo /CLE_01 | Castellano | 2P AULA 2 SEGUNDA PLANTA |
| Miércoles | |||
| 18:00-19:00 | Grupo /CLE_01 | Castellano | 2P AULA 2 SEGUNDA PLANTA |
| 15.12.2025 16:00-20:00 | Grupo /CLE_01 | 2P AULA 3 SEGUNDA PLANTA |
| 15.12.2025 16:00-20:00 | Grupo /CLE_01 | 2P AULA 4 SEGUNDA PLANTA |
| 09.06.2026 16:00-20:00 | Grupo /CLE_01 | 2P AULA 3 SEGUNDA PLANTA |
| 09.06.2026 16:00-20:00 | Grupo /CLE_01 | 2P AULA 4 SEGUNDA PLANTA |