Créditos ECTS Créditos ECTS: 3
Horas ECTS Criterios/Memorias Trabajo del Alumno/a ECTS: 51 Horas de Tutorías: 3 Clase Expositiva: 9 Clase Interactiva: 12 Total: 75
Lenguas de uso Castellano, Gallego
Tipo: Materia Ordinaria Máster RD 1393/2007 - 822/2021
Departamentos: Bioquímica y Biología Molecular, Química Orgánica, Departamento externo vinculado a las titulaciones
Áreas: Bioquímica y Biología Molecular, Química Orgánica, Área externa M.U en Investigación Biomédica (2ª ed)
Centro Facultad de Medicina y Odontología
Convocatoria: Primer semestre
Docencia: Con docencia
Matrícula: Matriculable | 1ro curso (Si)
Conocer las técnicas de análisis de proteínas a nivel molecular, en particular las relacionadas con su identificación (proteómica) y con la determinación de su estructura tridimensional (cristalografía y RMN). Se destacará el grano potencial de estas técnicas en el campo de la biomedicina, presentándose ejemplos de aplicaciones. El objetivo fundamental de la materia es que el alumnado se convierta en “usuario inteligente” de estas técnicas; es decir, que sepan qué tipo de cuestiones se pueden resolver echando mano de ellas en el contexto de la investigación biomédica
PRIMERA PARTE:
Expositivas (4.5 horas): Generalidades sobre cuestiones de Proteómica y diseño experimental.
Tema 1. Introducción a Proteómica. Definición de Proteoma y Proteómica. Objetivos de la Proteómica. Conceptos. Aplicaciones. 1 hora
Tema 2. Diseño experimental. Factores importantes a tener en cuenta antes de iniciar un estudio proteómico. Errores. Fase preanalítica: tipos de muestras, complejidad, rango dinámico, adecuación, variabilidad biológica y factores fisiológicos, patológicos e iatrogénicos que le afectan, variabilidad técnica y fraccionamiento/pre-fraccionamiento. Fase analítica. Fase postanalítica. Tipos de errores. 3.5 horas
Seminarios (6 horas): Aproximaciones metodológicas en Proteómica y cuestiones prácticas.
Seminario 1. Estrategias proteómicas basadas en geles (técnicas proteómicas clásicas). Electroforesis. Fundamento y tipos. Electroforesis bidimensional. Primera dimensión: Isoelectroenfoque. Segunda dimensión: SDS-PAGE. Aplicaciones. Problemas. Métodos de teñido. Visualización de modificaciones postraduccionales. Análisis de imagen. Bases de datos. 1 hora
Seminario 2. Estrategias proteómicas no basadas en geles (técnicas proteómicas más modernas). Cromatografía bidimensional (MudPit, “shot gun proteomics”). La espectrometría de masas (MS) como técnica clave para la investigación proteómica. Principios básicos de la MS. Métodos de ionización. Analizadores de masa y espectrómetros de masa. Análisis e interpretación de datos de MS y proteómicos. Análisis de datos de MS/Huella peptídica (PMF). Análisis de datos de MS/MS. Cuantificación. Ejercicios prácticos que consistirán en la identificación y caracterización de proteínas mediante MS (PMF) y MS/MS (PFF). 5 horas.
Tutorías (1.5 horas): Resolución de dudas a los alumnos a demanda.
SEGUNDA PARTE:
Expositivas (4.5 horas): Fundamentos y rango de aplicación de las técnicas de determinación estructural de proteínas.
Tema 3. Estructura tridimensional de las proteínas. Generalidades. Expresión y purificación de proteínas para determinación estructural. 0.5 horas
Tema 4. Determinación estructural mediante cristalografía de rayos X. Cristalización. Difracción. Resolución de estructuras. 2 horas
Tema 5. Determinación estructural mediante resonancia magnética nuclear (RMN). Espectros de RMN. Marcaje isotópico. Interpretación de espectros y cálculo de estructuras. Estudio de interacciones proteína/proteína y proteína/ligando. 2 horas
Seminarios (6 horas): Discusión de artículos de investigación y protocolos experimentales.
Tutorías (1.5 horas): Resolución de dudas a los alumnos a demanda.
Prueba final (común a los de los bloques; 2 horas)
Bibliografía básica
Cavanagh, J., Fairbrother, W.J., Palmer III, A.G., Skelton, N.J., Rance, M., 2006. Protein NMR spectroscopy: principles and practice. 2nd ed. Amsterdam; Boston: Academic Press.
Corrales, F., Calvete, J.J. eds., 2014. Manual de proteómica. Valencia: Sociedad Española de Proteómica.
Issaq, H.J. e Veenstra, T.D. eds., 2020. Proteomic and metabolomic approaches to biomarker discovery. 2nd ed. [en liña] San Diego: Academic Press. Dispoñible en https://biblioteca-usc.gal/
Lovrik, J., 2011. Introducting Proteomics: from concepts to sample separation, mass spectrometry and data analysis. 1st ed. Hoboken: Wiley-Blackwell.
Liebler, D.C., 2002. Introduction to proteomics: tools for the new biology. 1st ed. Totowa: Humana Press
Rhodes, G., 2006. Crystallography made crystal clear: a guide for users of macromolecular models. 3rd ed. Amsterdam ; Boston: Elsevier/Academic Press.
Veenstra, T.D. e Iates, J.R. eds., 2019. Proteomics for biological discovery. 2nd ed. Hoboken: Wiley-Blackwell.
Bibliografía complementaria
Expasy: http://www.expasy.org
Human Proteome Map: http://www.humanproteomemap.org/
ProteomicsDB: http://www.proteomicsdb.org/
A. Wlodawer, W. Minor, Z. Dauter, M. Jaskolski. “Protein crystallography for non-crystallographers, or how to get the best (but not more) from published macromolecular structures.” FEBS Journal 2007, 275, 1–21.
A. H. Kwan, M. Mobli, P. R. Gooley, G. F. King, J. P. Mackay. “Macromolecular NMR spectroscopy for the non-spectroscopist.” FEBS Journal 2011, 278, 687–703.
BÁSICAS Y GENERALES.
CG1 - Saber aplicar las técnicas adecuadas para la resolución de un problema concreto de Biomedicina, y poder llevar a cabo un proyecto de investigación en la materia bajo supervisión, no sólo en los temas cubiertos por las asignaturas, sino en contextos más
amplios o incluso multidisciplinares. CG2 - Poder emitir juicios sobre hipótesis, propuestas experimentales o experimentos ya realizados del campo de la investigación biomédica, tanto sobre la validez científica como sobre aspectos éticos y sociales de lo enjuiciado.
CG3 - Ser capaz de trabajar en equipo en un ambiente multidisciplinar para conseguir objetivos comunes desde perspectivas diferenciadas.
CG4 - Ser capaz de comunicar sus propuestas, experimentos, resultados, conclusiones y críticas tanto ante públicos especializados como no especializados.
CG5 - Poseer las habilidades de aprendizaje necesarias para mantenerse al día en el campo de la investigación biomédica y sus técnicas de forma autónoma.
TRANSVERSALES
T01 - Resolución de problemas
T02 - Técnicas de aprendizaje autónomo
T03 - Razonamiento crítico
T04 - Dominio de idiomas extranjeros
ESPECÍFICAS
CE2 - Conocer la anatomía del genoma, la información obtenida por el proyecto genoma humano, la distribución de alelos en las poblaciones humanas y las técnicas usadas para estudiar el genoma
CE3 - Desarrollar la habilidad de entender las alteraciones e identificar posibles puntos de intervención terapéutica de cualquier enfermedad que se pueda encontrar como objeto de estudio en su carrera profesional
CE5 - Ser capaz de diseñar experimentos en el campo de la Biomedicina, aplicando las técnicas adecuadas para responder a la pregunta pertinente.
CE6 - Desarrollar habilidad práctica en el laboratorio de Biomedicina. Ser capaz de seguir un protocolo experimental de forma autónoma.
Clases teóricas (expositivas).
El profesorado explicará los contenidos de la materia, incluyendo pautas para el uso de la bibliografía y para resolver problemas. En estas clases se podrán plantear preguntas o situaciones problemáticas sobre un tema, introducir pequeñas actividades prácticas, orientar la búsqueda de información, generar debates, etc., promoviendo la participación del alumnado. La asistencia el aula no es obligatoria, pero sí recomendable. El material didáctico empleado por el profesorado en el aula será proporcionado a los alumnos, así como material didáctico complementario.
Seminarios
Obligatorios. En grupos reducidos, en los que se resolverán aplicaciones de la teoría y se pondrán ejemplos con herramientas de bioinformática. Estas clases se desarrollarán bien en el aula de informática o bien con los ordenadores de los estudiantes en el aula de clases expositivas. En las clases interactivas se discutirán también artículos de investigación. En todos los casos será fundamental a participación del alumnado.
Tutorías
Opcionales. Se realizarán de forma presencial o de forma virtual síncrona mediante la aplicación MS-Teams.
Prueba final:
Será obligatoria y podría ser presencial.
Trabajo autónomo del estudiante
Ejercicios propuestos en clase que deberán ser resueltos de manera individual y entregadas en plazo por todos los alumnos (actividad obligatoria y evaluable). El seguimiento de estas actividades de evaluación continua se hará mediante la entrega periódica, los seminarios y las titorías.
Campus Virtual (Moodle). Se mantendrá activa un aula virtual en la que el profesorado proporcionará la información necesaria para los estudiantes (ficheros PowerPoint, resúmenes de temas, boletines de problemas y cuestionarios on line, nuevas, anuncios, etc.). También se empleará para el intercambio de ficheros entre profesores y alumnos, así como para la realización de pruebas de evaluación continua y final en su caso.
Plataforma Microsoft TEAMS. Se empleará para clases telemáticas, si fuera el caso, y en general para comunicaciones de voz y vídeo entre los estudiantes y el profesorado.
Criterio general
La evaluación será igual para todos los alumnos en las dos oportunidades. La calificación final será el promedio ponderado entre la evaluación continua y la prueba final, con las siguientes ponderaciones: 40% continua y 60% prueba final. El 50% de la nota final se corresponderá con la parte de Proteómica (Parte A), y el 50% restante con la parte de Estructura de Proteínas (Parte B).
Criterios específicos de la evaluación
EVALUACIÓN CONTINUA (40% de la nota). La evaluación continua tendrá en cuenta a asistencia y participación activa en las clases, así como la entrega y/o presentación de trabajos individuales y de grupo. Competencias evaluadas: todas.
PRUEBA FINAL (60% de la nota). La prueba final cubrirá todos los aspectos relacionados con los contenidos de la materia. La nota de evaluación continua solamente será sumada a la de la prueba final si se supera un 40% de la nota máxima correspondiente a dicha prueba. Competencias evaluadas: todas.
Horas presenciales: 24 h
Horas de trabajo autónomo: 24 h x 2 (factor de trabajo alumnado) = 48 h
Total: 72 h
En todos los escenarios se recomienda la asistencia y participación en clase, así como el estudio de la materia de manera continuada y el uso del material bibliográfico suministrado. Se aconseja la aclaración con el profesor de posibles dudas en tutorías y prestarles atención a los nuevos avances en esta disciplina difundidos a través de los medios de comunicación.
Se recomiendan conocimientos previos en Bioquímica, Química, Física, Estadística, Genética.
La materia dispondrá de un aula virtual en la plataforma Moodle.
La comunicación con los alumnos se hará mediante el correo electrónico y las herramientas de las plataformas Moodle y MS-Teams.
Plan de contingencia:
Metodología docente en los escenarios 2 y 3:
Clases expositivas y seminarios: Serán presenciales en el escenario 2, pero pasarán a ser on-line síncrono en el escenario 3 (MS-Teams).
Tutorías: serán siempre virtuales síncronas en la plataforma MS-Teams
Prueba final: será presencial.
Evaluación en los escenarios 2 y 3:
Todas las actividades de evaluación continua y la prueba final serán obligatorios en los escenarios 2 y 3, con las mismas ponderaciones.
IMPORTANTE: Para los casos de realización fraudulenta de ejercicios o pruebas será de aplicación lo recogido en la "Normativa de evaluación del rendimiento académico de los estudiantes y de revisión de calificaciones". También queda terminantemente prohibido la distribución, por distintos medios (por ejemplo, páginas web) y sin consentimiento de los profesores, de cualquier material docente colgado en el aula virtual o proporcionado por otros medios.
Francisco Javier Salgado Castro
- Departamento
- Bioquímica y Biología Molecular
- Área
- Bioquímica y Biología Molecular
- Teléfono
- 881816928
- Correo electrónico
- franciscojavier.salgado [at] usc.es
- Categoría
- Profesor/a: Titular de Universidad
Susana Belen Bravo Lopez
- Departamento
- Departamento externo vinculado a las titulaciones
- Área
- Área externa M.U en Xenómica e Xenética
- Correo electrónico
- susanabelen.bravo [at] usc.es
- Categoría
- Profesional área externa_máx. 30 h
Victor Manuel Sanchez Pedregal
Coordinador/a- Departamento
- Química Orgánica
- Área
- Química Orgánica
- Teléfono
- 881814221
- Correo electrónico
- victor.pedregal [at] usc.es
- Categoría
- Profesor/a: Titular de Universidad
| Martes | |||
|---|---|---|---|
| 09:30-11:30 | Grupo /CLE_01 | Castellano | Aula 9 |